Enzimele Krugosvet enciclopedie

Enzime, substanțe organice de natură proteine, sunt sintetizate în celule, și de multe ori acestea accelerează reacția curge fără a fi supus unor transformări chimice. Substanțe care au un efect similar, există și în natură și fără viață sunt numite catalizatori. Enzimele (din fermentum Latină -. Fermentarea, plămadă), uneori numite enzime (din limba greacă en -. În interior, zyme - ferment). Toate celulele vii conțin un set foarte mare de enzime, a căror activitate catalitică depinde de funcția celulelor. Aproape fiecare dintr-o varietate de reacții în celulă, aceasta necesită participarea unei enzime specifice. Studiul proprietăților chimice ale enzimelor catalizate reacțiilor ocupă o zonă specială, foarte important de biochimie - enzimologie.

Multe enzime se găsesc în celula ca stare liberă, fiind pur și simplu dizolvat în citoplasmă; altele sunt asociate cu structuri complexe, foarte bine organizate. Există enzime, care sunt în mod normal, în afara celulelor; astfel de enzime catalizează scindarea amidonului și proteinelor secretate de pancreas în intestin. Și multe secretă enzime microorganisme.

Primele date privind enzimele au fost obținute în studiul proceselor de fermentație și digestie. mare contribuție la studiul de fermentație, a introdus L. Pasteur, dar el a crezut că reacțiile respective pot fi efectuate numai celulele vii. În secolul al 20-lea. E.Buhner a arătat că fermentarea zaharozei pentru a produce dioxid de carbon și etanolul poate fi catalizată cu extract de drojdie liber de celule. Această descoperire importantă a fost un impuls pentru izolarea și studiul enzimelor celulare. In 1926, Dzh.Samner de la Universitatea Cornell (SUA) a subliniat ureazei; a fost prima enzimă obținută într-o formă substanțial pură. De atunci, a găsit și a alocat mai mult de 700 de enzime, dar în organismele vii din care sunt mult mai multe. Identificarea, izolarea și studierea proprietăților enzimelor individuale ocupă un loc central în Enzymology contemporană.

Enzime implicate în procesele de conversie a energiei fundamentale, cum ar fi divizarea zahărului, formarea și hidroliza mare de energie adenozintrifosfat compus (ATP), prezent în celulele de toate tipurile - animale, plante, bacterii. Cu toate acestea, există enzime care sunt produse numai în anumite țesuturi ale organismelor. Astfel, enzimele implicate în sinteza celulozei, găsită în plantă, dar nu în celulele animale. Astfel, este important să se facă distincția enzime „universal“, și enzimele care sunt specifice pentru anumite tipuri de celule. În general vorbind, celula mai specializate, cu atât mai mare probabilitatea ca acesta va sintetiza un set de enzime necesare pentru o anumită funcție de celule.

Enzime ca proteine.

Toate enzimele sunt proteine, simple sau complexe (adică conținând component proteic împreună cu porțiunea non-proteină).

Enzime - molecule mari, greutățile moleculare ale acestora sunt în intervalul de la 10 000 la mai mult de 1 milion Daltoni (Da). Pentru comparație mol. Substanțe masice cunoscute: Glucoză - 180, dioxid de carbon - 44 aminoacizi - 75 până la 204 Da. Enzime care catalizează aceeași reacție chimică, dar izolate din diferite tipuri de celule diferă în compoziție și proprietăți, dar, în general, au o anumită structură similaritate.

Caracteristici structurale ale enzimelor necesare pentru buna funcționare a acestora, ușor de pierdut. Astfel, prin încălzirea rearanjare a lanțului proteic apare, însoțită de o pierdere a activității catalitice. Este de asemenea proprietăți importante soluții alcaline sau acide. Cele mai multe enzime cele mai bune „de lucru“, în soluție, dintre care pH-ul este aproape de 7, atunci când concentrația de ioni H + și OH - este aproximativ aceeași. Acest lucru se datorează faptului că structura moleculelor de proteine, și, prin urmare, activitatea enzimei este puternic dependentă de concentrația ionilor de hidrogen în mediu.

Nu toate proteinele prezente în organismele vii, sunt enzime. Astfel, o altă funcție este realizată de proteine ​​structurale, multe din sange proteine ​​specifice, hormoni proteine ​​etc.

Coenzime și substraturi.

Multe enzime cu o greutate moleculară ridicată prezintă activitate catalitică numai în prezența unor substanțe specifice cu greutate moleculară mică, numite coenzime (sau cofactori). Rolul jucat de majoritatea vitaminelor coenzima și multe minerale; care este motivul pentru care trebuie să fie ingerate cu alimente. Vitamina PP (acid nicotinic sau niacină) și riboflavină, de exemplu, o parte din coenzimi necesare pentru exploatarea dehidrogenazelor. Zinc - enzimă coenzimă anhidraza carbonică catalizează eliberarea dioxidului de carbon din sânge, care este eliminat din organism împreună cu aerul exhalat. Fier si cupru sunt componente ale căilor respiratorii oxidaza enzima citocrom.

Substanța este reacționat în prezența unei enzime numite substrat. Substratul este atașat la o enzimă care accelerează ruperea legăturilor chimice într-o singură moleculă a acestuia și crearea altor; Produsul rezultat format este detașat de enzima. Acest proces este reprezentat după cum urmează:

Produsul poate fi, de asemenea, considerat un substrat, deoarece toate reacțiile enzimatice în grade diferite, sunt reversibile. Cu toate acestea, de obicei, echilibrul este deplasat spre formarea produsului, iar reculul poate fi dificil să se stabilească.

Mecanismul de acțiune al enzimelor.

Viteza reacției enzimatice depinde de concentrația substratului [S] și cantitatea de enzimă prezentă. Aceste valori definesc modul în care mai multe molecule ale enzimei se va conecta cu substrat și că conținutul complexului enzimă-substrat depinde de viteza de reacție catalizată de această enzimă. In cele mai multe situații de interes pentru biochimiști, concentrația de enzimă este foarte scăzută, iar substratul este prezent în exces. procese In plus, biochimisti investigate au ajuns la o stare de echilibru, în care formarea complexului enzimă-substrat este echilibrat prin conversia sa la produs. În aceste condiții, dependența vitezei (v) transformarea enzimatică a concentrației substratului [S] este descris de către Michaelis - Menten:

unde KM - constanta Michaelis ce caracterizează activitatea enzimei, V - viteza de reacție maximă la o concentrație totală dată de enzimă. Din această ecuație rezultă că pentru mici [S] crește viteza de reacție proporțional cu concentrația substratului. Cu toate acestea, la finala suficient de mare mărire această proporționalitate dispare: viteza de reacție devine independentă de [S] - saturație are loc atunci când toate moleculele enzimatice sunt ocupate de substrat.

Elucidarea mecanismelor de acțiune ale enzimelor în fiecare detaliu - în viitor, dar unele dintre cele mai importante caracteristici ale lor deja stabilite. Fiecare enzimă are una sau mai multe centre active, și care se leagă substratul. Aceste centre sunt foarte specifice, și anume, „Recunoaste“ doar „un“ substrat sau compuși strâns înrudite. Grupările chimice specifice sitului activ formate per moleculă de enzimă relativ orientate unul cu altul într-un anumit fel. Aparute pierdere atât de ușoară a activității enzimatice a fost asociată cu o schimbare în orientarea relativă a acestor grupuri. molecule de substrat legat de o enzimă, suferă modificări în urma cărora unele sunt rupte și formează alte legături chimice. Că acest proces a avut loc, este nevoie de energie; rolul enzimei este de a reduce bariera de energie care trebuie depășită pentru conversia substratului în produs. Ca atare, acesta oferă o reducere - nu este pe deplin stabilită.

Reacțiile enzimatice și energie.

Eliberarea de energie în metabolismul substanțelor nutritive, cum ar fi oxidarea glucozei zahăr șase carbon pentru a forma dioxid de carbon și apă, are loc ca urmare a unor reacții enzimatice succesive consistente. In celulele animale in conversia glucozei la acid piruvic (piruvat) sau acid lactic (lactat) implicate 10 enzime diferite. Acest proces este numit glicoliza. Prima reacție - fosforilarea glucozei - ATP necesită participare. În conversia fiecărei molecule de glucoza la două molecule de acid piruvic, două molecule de ATP sunt consumate, dar în etapele intermediare ale adenozin-difosfat (ADP) sunt formate 4 molecule de ATP, astfel încât procesul global dă 2 molecule de ATP.