Înțeles enzime din organism
Înțeles enzime din organism. reacţiile enzimatice
Studiile reacții enzimatice sugerează că enzimele sunt catalizatori în sensul obișnuit al cuvântului, și, prin urmare, că rata sporului unui proces enzimatic este asociată cu o scădere a energiei de activare a reacției care determină conversia substratului într-un produs final. Cu toate acestea, enzime diferite de catalizatori convenționali de specificitate și eficiență a acțiunii sale extrem de ridicate.
Deși unii catalizatori. utilizat în cataliza anorganic, de asemenea, au o specificitate destul de mare, specificitatea enzimelor este atât superior lor, adică ordine cu totul diferit de magnitudine. Aceasta ne conduce la concluzia că proteinele enzimatice sunt un tip special de catalizatori. Rata ridicată de reacții enzimatice și sunt adesea observate în aceste reacții modificări conformaționale ale moleculelor enzimatice sunt, de asemenea, ne convinge că catalizatorul proteinic este în mare parte implicată în reacția decât este cazul în diferite cazuri de cataliza anorganic.
Este evident că în cursul catalizare a moleculei de enzimă este complexat cu o moleculă de substrat. În prezent, există argumente convingătoare în favoarea faptului că este în mod inerent similară complexelor formate cu nici o reacție chimică, și că aceasta implică formarea de legături covalente și hidrogen, precum și comunicațiile cauzate Van der Waals forțe între moleculele reactive.
Specificitatea enzimei este determinată de faptul că adăugarea moleculei de substrat de o enzimă are loc simultan la mai multe puncte, care ii permite sa „diferenția“ molecula de substrat, printre multe altele, accidental coliziunea cu el molecule. Genul observată de reacție catalitică este direct dependentă de natura legăturilor formate între moleculele de enzimă și substrat; Cu alte cuvinte, natura acestei reacții este asociat cu „specificitate“ a rezultat complex substrat enzimatic. De exemplu, acțiunea esterazelor, clivarea legăturii eter în compușii de tip R-O-Q, situs de scindare depinde, în ceea ce privește „partea“ enzimă activă specifică eter. Dacă specificitatea la radicalul R este mai mare decât un radical Q, acesta va fi cel mai apropiat de radicalul legătura scindat.
Având în vedere în acest articol procesele de cataliză enzimatică. am presupus că conversia substratului într-un produs final, datorită unei modificări corespunzătoare a energiei libere a sistemului. Cu toate acestea, este important să se înțeleagă că enzima fiind un adevărat catalizator care crește viteza atât înainte și reacții inverse, adică. E. Faptul că aceste reacții sunt complet reversibile. Se poate arăta când concentrațiile de substrat corespunzătoare (sau produsul final) și timpul de observare suficient de lungă încât enzima este capabilă de a cataliza reacția în ambele direcții.
În acest sens, este important să se înțeleagă că enzima formează un complex cu reacțiile produsului final EP, care apoi se imparte in E + S. în anumite condiții de reacție, curgerea inversă poate modifica cinetica procesului enzimatic investigat; Numai în cazul în care viteza inițială măsurată de reacție poate fi ignorată și o k4 interacțiune valoare între moleculele enzimatice și produsul final.